Ученые Национального университета Сингапура изобрели фундаментально новый способ укладки и защиты рекомбинантного белка — технологию «белка внутри белка», которая способна повысить эффективность препарата в сотни раз и защитить его от воздействия температуры, химических веществ и расщепления.
Экспрессия и стабилизация рекомбинантного белка — состоящего из аминокислотных последовательностей различных белков, полученных в результате экспрессии с рекомбинантной молекулы ДНК — является важным элементом фармакологической индустрии и биотехнологий. Однако стоимость и сложность их производства в промышленных масштабах не позволяют широко применять их в клинических целях.
Доктор Честер Драм и его коллеги первыми смогли создать внешнюю оболочку диаметром 12 нм и обернуть ее вокруг белка. В разработке этой технологии им помогла теплолюбивая бактерия Archeoglobus fulgidus, живущая в подводных гидротермальных источниках. Ученые заимствовали у нее белок ферритин, чья природная функция состоит в том, чтобы хранить и переносить железо в крови, и который обладает двумя уникальными свойствами: во-первых, у него есть крошечные поры, которые позволяют молекулам проникать внутрь его полости; во-вторых, он разъединяется при низких концентрациях соли, то есть выпускает содержимое полости наружу, если изменить кислотность с 0,8 до 5,8.
Для демонстрации возможностей новой технологии ученые протестировали оболочку, заключив внутрь ферритина три белка с различными свойствами — зеленый флуоресцентный белок, пероксидазу хрена и люцефиразу Renilla.
Оболочка не только помогла правильно уложить белок внутри, но и защищала его от широкого спектра денатурирующих агентов, включая высокую концентрацию трипсина, от органических растворителей вроде ацетонитрила и метанола, от мочевины и высокой температуры, пишет EurekAlert.
Обычно процесс внедрения ДНК в клетку отнимает много времени, но американский стартап Kytopen обещает ускорить его в 10 000 раз. Их метод позволяет проводить электропортацию автоматически.